Большая Советская Энциклопедия (МЫ)

Большая Советская Энциклопедия

Лит.: Шмальгаузен И. И., Основы сравнительной анатомии позвоночных животных, 4 изд., М., 1947; Беклемишев В. Н., Основы сравнительной анатомии беспозвоночных, 3 изд., т. 2, М., 1964.

В. Б. Суханов.

Поверхностная мускулатура позвоночных животных: А — минога (круглоротое), Б — акула (рыба), В — протей (земноводное), Г — гаттерия (пресмыкающееся), Д — кошка (млекопитающее): 1 — жаберные щели; 2 — рот; 3 — наджаберная мускулатура; 4 — поджаберная мускулатура; 5 — туловищные миомеры; 6 — брызгальце; 7 — мышца, поднимающая нёбно-квадратный хрящ; 8 — мышца, приводящая нижнюю челюсть; 9 — общий сжиматель висцерального аппарата (дорзальный — сверху и вентральный — снизу); 10 — спинная мускулатура; 11 — брюшная мускулатура; 12 — мышца, поднимающая грудной плавник; 13 — опускающая его; 14 — поднимающая нижнюю челюсть; 15 — опускающая её; 16 — нижнечелюстная мышца; 17 — трапециевидная; 18 — дельтовидная; 19 — коракоидно-плечевая; 20 — двуглавая; 21 — разгибатели предплечья; 22 — трёхглавая; 23-25 — мышцы живота (23 — наружная косая; 24 — внутренняя косая; 25 — прямая); 26 — сжимающая шею; 27 — поперечно-остистые; 28 — длинная мышца спины; 29 — подвздошно-крестцовые; 30 — грудная; 31 — височная; 32 — жевательная; 33 — двубрюшная; 34 — грудино-сосцевидная; 35 — надостистая; 36 — подостистая; 37 — поднимающая лопатку; 38 — трёхглавая плеча; 39 — нижние зубчатые; 40 — широкая мышца спины; 41 — портняжная; 42 — напрягающая фасцию бедра; 43 — средняя и большая ягодичные; 44 — полусухожильная; 45 — двуглавая бедра; 46 — икроножная.

Мышечная ткань

Мы'шечная

ткань, ткань, составляющая основную массу мышц и осуществляющая их сократительную функцию. Различают поперечнополосатую М. т. (скелетные и сердечная мышцы), гладкую и с двойной косой исчерченностью. Почти вся скелетная М. т. у позвоночных развивается из парных метамерных зачатков мускулатуры тела — миотомов. В процессе индивидуального развития организма одноядерные клетки — миобласты — интенсивно делятся и, сливаясь друг с другом, дают начало «мышечным трубочкам», которые затем превращаются в дифференцированные мышечные волокна — основной структурный элемент поперечнополосатых мышц. Поперечная исчерченность волокон связана с чередованием в их многочисленных сократимых нитях — миофибриллах — участков с различными физико-химическими и оптическими свойствами. Гладкая М. т. кожи, стенок органов желудочно-кишечного тракта, мочеполовой системы и кровеносных сосудов развивается из клеток мезенхимы (слюнных, потовых и молочных желёз — из эктодермы) и состоит из одноядерных веретеновидных клеток (см. Гладкие мышцы). М. т. с двойной косой исчерченностью встречается относительно редко — у некоторых червей и в запирательных мышцах двустворчатых моллюсков. Исчерченность под острым углом (10—15°) к продольной оси мышечного волокна возникает при совпадении (с некоторым постоянным сдвигом) тёмных и светлых дисков соседних миофибрилл. Особенность этой М. т. — медленное сокращение и возможность длительного (многие часы) пребывания в сокращённом состоянии с небольшой затратой энергии. См. также ст. Мышцы и литературу при ней.

Мышечное сокращение

Мы'шечное сокраще'ние, укорочение мышцы, в результате которого она производит механическую работу. М. с. обеспечивает способность животных и человека к произвольным движениям. Наиболее важная составная часть мышечной ткани — белки (16,5—20,9%), в том числе контрактильные, обусловливающие способность мышцы к сокращению. Значительный интерес представляют механоактивные миофибриллярные белки, изучение которых было начато В. Кюне (1864). Важные данные, характеризующие физико-химические и биохимические свойства механоактивных мышечных белков, были получены А. Я. Данилевским (1881—88). В 1-й половине 20 в. В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова (1939) установили, что основной контрактильный белок мышц — миозин — обладает аденозинтрифосфатазной активностью, а А. Сент-Дьёрдьи и Ф. Б. Штрауб показали (1942—43), что входящий в состав миофибрилл белок состоит в основном из 2 компонентов — миозина и актина. Взаимодействие этих фибриллярных белков и лежит в основе феномена сокращения самых различных контрактильных органелл и органов движения (см. Мышцы). Периодические изменение физического состояния мышечных белков, обусловливающее возможность попеременного сокращения и расслабления мышц и выполнения ими механической работы, очевидно, связано с определёнными дающими энергию биохимическими процессами. Энгельгардтом и Любимовой (1939—42) было обнаружено, что особым образом приготовленные из миозина нити при взаимодействии с раствором АТФ резко изменяют свои механические свойства (эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление АТФ с образованием АДФ и неорганического фосфата. Это открытие заложило фундамент для нового направления в биохимии — механохимии М. с. В дальнейшем Сент-Дьёрдьи и Штрауб показали, что истинным сократительным белком является не миозин, а его комплекс с актином — актомиозин. Сокращению при взаимодействии с АТФ подвергаются как вымоченные в воде или 50%-ном глицерине мышечные волокна, так и нити, приготовленные из актомиозиновых гелей (синерезис геля). Эти опыты подтверждают, что энергия, необходимая для сокращения мышц, освобождается в результате взаимодействия актомиозина с АТФ с расщеплением последнего на АДФ и H₃PO₄. При этом освобождается большое количество энергии (8—10 ккал, или 33,5—41,9 кдж, на 1 моль АТФ). Однако истинный механизм этой реакции остаётся всё ещё неясным. Полагают, что терминальная фосфатная группировка АТФ при взаимодействии с актомиозином переносится на миозин без промежуточного образования тепла с образованием богатой энергией фосфорилированной формы актомиозина, способной к сокращению. Молекулярная масса миозина, определённая методом ультрацентрифугирования, близка к 500 тыс. Молекула миозина может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на более мелкие субъединицы (рис. 1): 2 «тяжёлые» полипептидные цепочки с молекулярной массой свыше 210 000 и 2 (по др. данным, 3) коротких («лёгких») полипептида с молекулярной массой около 20 000 каждый. По данным электронной микроскопии, молекула миозина состоит как бы из 2 частей — утолщённой «головки» и длинного «хвоста». Общая длина молекулы — около 1600 А. Большое число соответственно расположенных в пространстве макромолекул миозина образует в поперечнополосатом волокне толстые (миозиновые) нити. В образовании поперечных мостиков между толстыми (миозиновыми) и тонкими (актиновыми) нитями непосредственно участвуют, по-видимому, «головки» миозиновых молекул. Молекулярная масса мономера актина близка к 46 000 (ранее принималась около 70 000). Установлена и его первичная структура: число, природа и последовательность включения в полипептидную цепь аминокислотных остатков. Молекулы фибриллярного актина (Ф-актина) образованы 2 спиральными цепочками, состоящими из множества бусинок — молекул глобулярного актина (мономера актина, или Г-актина). В саркомерах поперечнополосатого волокна нити Ф-актина пространственно отграничены от нитей миозина. Взаимодействие систем двух типов нитей осуществляется за счёт энергии, освобождающейся при расщеплении АТФ в присутствии ионов Ca²⁺ (рис. 2). Т. к. при работе мышц АТФ постоянно потребляется, для длительного осуществления двухфазной мышечной деятельности необходимо непрерывное восстановление АТФ — её ресинтез. Ресинтез АТФ из АДФ и H₃PO₄ сопряжён с рядом дающих энергию превращений. Важнейшие из них: 1) перенос фосфатной группы с фосфокреатина (КрФ) на АДФ. Эта реакция обеспечивает быстрый, происходящий уже во время сокращения мышцы, ресинтез АТФ за счёт потребления креатинфосфата; 2) гликогенолиз, или гликолиз (расщепление гликогена или глюкозы с образованием молочной кислоты); 3) тканевое дыхание (образование АТФ в митохондриях мышечных волокон за счёт энергии окисления главным образом углеводов, жирных кислот и ненасыщенных фосфолипидов). Некоторое количество АТФ может образовываться также в результате миокиназной реакции из АДФ: 2 АДФ ^>_< АМФ + АТФ. Фосфорилирование креатина за счёт АТФ с образованием КрФ осуществляется в процессе гликолиза и тканевого дыхания. Ре-синтез КрФ и гликогена происходит главным образом в фазе отдыха после расслабления мышцы. Скелетная мышца, находящаяся в анаэробных условиях или в условиях кислородного голодания (гипоксии), способна к выполнению некоторого количества работы. Однако утомление в этих случаях наступает значительно раньше, чем в присутствии кислорода, и сопровождается накоплением в мышце молочной кислоты.

А. В. Палладиным, Д. Л. Фердманом, Н. Н. Яковлевым и др. получены данные о биохимической сущности тренировки мышц. С. Е. Севериным продемонстрирована способность дипептидов (карнозина, анзерина) восстанавливать работоспособность утомлённых мышц и влиять на передачу нервных импульсов с нерва на мышцу.

После сокращения, вызванного раздражением с нерва или электрическим током, мышца вскоре переходит в расслабленное состояние, хотя содержание АТФ в мышечных волокнах почти не меняется. Установлено, что миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться в её присутствии лишь при наличии в среде ионов Ca²⁺. Наибольшая сократительная активность наблюдается при концентрации Ca²⁺

около 10^{– 6}—10^{– 5}моль. При понижении содержания Ca²⁺ до 10^{– 7}моль или ниже мышечные волокна теряют способность к укорочению и развитию напряжения (тянущей силы) в присутствии АТФ. По современным представлениям, в покоящейся мышце концентрация ионов Ca²⁺ поддерживается ниже этой пороговой величины вследствие их связывания структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети. Связывание — это не простая адсорбция, а активный физиологический процесс, осуществляемый за счёт энергии, освобождающейся при расщеплении АТФ в присутствии ионов Mg. Этот механизм получил название Са-насоса (по аналогии с «натриевым насосом»). Т. о., пребывание живой мышцы (при наличии в ней достаточного количества АТФ) в расслабленном состоянии — результат снижения под действием Са-насоса концентрации ионов Ca²⁺ в среде, окружающей миофибриллы, ниже предела, при котором ещё возможно проявление АТФ-азной активности и сократимости актомиозиновых структур волокна. Сокращение волокна при раздражении с нерва (или электрическим током) — результат внезапного изменения проницаемости и, как следствие, выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и так называемой Т-системы ионов Ca²⁺ в межфибриллярное пространство. Поперечные трубочки Т-системы, расположенные на уровне Z-дисков и содержащие Ca²⁺, сообщаются с поверхностной мембраной волокна; поэтому волна деполяризации быстро распространяется по системе трубочек и достигает глубоко расположенных участков волокна. После затухания нервного импульса в результате действия Са-насоса концентрация Ca²⁺ в межфибриллярном пространстве быстро снижается до пороговой величины и мышца переходит в исходное расслабленное состояние, пока новый импульс не вызовет повторение всего цикла. Потерю актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться при снижении концентрации ионов Ca²⁺ ниже 10^{– 7}моль связывают с присутствием в контрактильной системе особого белка — тропонина. При его отсутствии актомиозин реагирует in vitro (в пробирке) с АТФ практически и в отсутствии Ca²⁺. В физиологических условиях (in vivo) тропонин — постоянный компонент контрактильной системы мышечного волокна (тропонин-тропомиозиновый комплекс).

Двухфазный механизм М. с. не исчерпывается изложенными представлениями. У некоторых насекомых (жуки, пчёлы, мухи, комары и др.) частота сокращений мышц крыльев много выше частоты поступающих нервных импульсов. Эти мышцы подчинены не нейрогенному, а миогенному ритму. Они могут совершать колебания (осциллировать) несколько сот раз в 1 сек. Осцилляция этих мышц не связана с изменением концентрации Ca²⁺ в саркоплазме мышечных волокон. Возможность автоматической двухфазной деятельности клеточных органелл движения в присутствии АТФ можно наблюдать на клеточных моделях — сперматозоидах, мерцательном эпителии, ундулирующих мембранах трипаносом и др. Осцилляция органелл движения происходит с обычной для данного вида клеток скоростью при постоянной концентрации Ca и продолжается до тех пор, пока в растворе сохраняется известный избыток АТФ. Механизм такой осцилляции органелл движения, а также миофибрилл, по-видимому, может быть понят лишь исходя из существования взаимосвязи между ферментативной активностью (способностью расщеплять АТФ) и состоянием (конформацией) макромолекул сократительного субстрата.

Лит. см. при ст. Мышцы.

И. И. Иванов.

Рис. 2. Гипотетические схемы мышечного сокращения: а — конфигурация толстых и тонких нитей в расслабленной мышце; изменение положения нитей при сокращении: б — модель скольжения (по Х. Хаксли); в — модель скручивания (по Подольскому).

Рис. 1. Структура молекулы миозина. Молекула состоит из 2 больших и 2 малых (коротких) цепей. Большие цепи образуют длинный «хвост» молекулы; её «головка» состоит из концов больших цепей и 2 малых цепей. (Молекулярная масса отдельных цепей определялась методом ультрацентрифугирования после дезагрегации молекулы миозина 5 М солянокислым гуанидином, а также трипсином.)

Мышечное чувство

Мы'шечное чу'вство, мышечно-суставная рецепция, проприорецепция, способность человека и животных воспринимать и оценивать изменение в относительном положении частей тела и их перемещение. На роль информации о положении той или иной части тела в пространстве и о степени сокращения каждой из мышц в регуляции движений и познании окружающей среды впервые указал И. М. Сеченов, назвавший М. ч. «тёмным мышечным чувством». Нервные импульсы, возникающие в мышечно-суставных (кинестетических) рецепторах — проприорецепторах (к ним относятся мышечные веретёна, тельца Гольджи, а возможно, и Пачини) при сокращении и растяжении мышц, по чувствительным нервным волокнам достигают центральной нервной системы. Совокупность участвующих в анализе этой информации периферических и центральных нервных образований названа И. П. Павловым двигательным анализатором. Совершенство и тонкость координации двигательных реакций, в том числе и локомоций, осуществляемых животным и человеком, объясняются накоплением в течение жизни организма всё новых связей между нейронами двигательного анализатора и др. анализаторов (зрительного, слухового и др.). М. ч. играет важнейшую роль в развитии восприятий организма, т. к. служит основным контролем остальных органов чувств. Так, зрительная оценка удалённости какого-либо предмета вырабатывается с помощью М. ч. при приближении к предмету.

О. М. Бенюмов.

Мыши

Мы'ши (Muridae), семейство млекопитающих отряда грызунов. Длина тела 5—50 см; хвоста до 45 см. Подразделяется на 2 подсемейства — мышиные (Murinae) и австралийские водяные крысы (Hydromyinae); некоторые зоологи выделяют 5 и более подсемейств. Всего 80 современных родов и 12 вымерших с более 400 видов; распространены всесветно, большинство видов — в лесах тропиков и субтропиков. Завезены в Северную и Южную Америку и на многие острова. В СССР 11 видов из 5 родов. Активны в сумерках и ночью. Большинство ведёт полуназемный образ жизни, питаясь семенами, часть — животной пищей. Некоторые — синантропные животные (домовая мышь, некоторые крысы). Размножаются в тёплое время года; в жилищах человека — круглогодично. Половозрелыми становятся в 1,5—3 месяца. М. — природные носители большого числа паразитов и хранители возбудителей многих болезней человека и домашних животных, включая опасные инфекции. Вредят зерновому и лесному хозяйству, повреждают материалы и продукты питания. Наибольший вред приносят М. из родов Mus и Apodemus (например, домовая мышь) и крысы. Меры борьбы: механические, химические и бактериологические.

Лит.: Аргиропуло А. И., Сем. Muridae — Мыши, М. — Л., 1940 (Фауна СССР, т. 3, В. 5); Misonne X., African and indo-australian Muridae, evolutionary trends, «Annales du Mus'ee Royal de l'Afrique Centrale», 1969, s'er. 8, № 172.

И. М. Громов.

Мышиный гиацинт

Мыши'ный гиаци'нт, род растений семейства лилейных; то же, что гадючий лук.

Мышиный горошек

Мыши'ный горо'шек, вика многоцветковая (Vicia cracca), многолетнее травянистое растение семейства бобовых из рода горошек. Стебель длиной до 1,5 м, ветвистый. Листья парноперистосложные, с 5—20 парами линейных или продолговато-яйцевидных листочков, на верхушке с усиком, цепляющимся за окружающие травы. Цветки от сине-фиолетовых до голубых, редко белые, в многоцветковых кистевидных соцветиях. Плод — боб с 4—8 семенами. Произрастает в Евразии, Северной Африке и как заносное в Северной Америке; в СССР — почти по всей территории, но главным образом в лесной и лесостепной зонах. Растёт по лугам, кустарникам, опушкам, разреженным лесам, у жилья, иногда как сорное в посевах зерновых культур. Ценная кормовая трава, хорошо поедается скотом на пастбищах и в сене. Медонос. Горьковатый вкус семян М. г. обусловлен присутствием в них гликозида вицианина.