Энергия жизни. От искры до фотосинтеза

Азимов Айзек

К 1917 году методы определения молекулярного веса через измерение осмотического давления стали уже вполне надежными. В этот год датский химик Серен Петер Лауриц Сёренсен объявил, что молекулярный вес яичного белка (того самого первого белка, который дал название всем остальным!) — 34 000. Вскоре после этого было установлено, что молекулярный вес гемоглобина (главного белка красных кровяных телец) — 67 000.

К сожалению, когда молекулярный вес вещества доходит до сотен тысяч, осмотическое давление падает до столь малых значений, что получение каких-либо точных данных становится делом уже невозможным. Поэтому установить молекулярный вес многих важных белков так и не смогли. Однако уже

к 1925 году стало ясно, что молекулярный вес белков редко опускается ниже 10 000, а у многих важных белков — превышает 100 000.

Одновременно с исследованиями проникновения через мембрану шло и параллельное наступление на тайны белков — со стороны изучения их осаждения. Как я уже говорил, чем мельче частицы, тем медленнее они осаждаются. К сожалению, все белковые молекулы достаточно малы, чтобы скорость их осаждения равнялась нулю, так что большие белковые молекулы от маленьких белковых молекул таким образом отличить невозможно — по крайней мере, при обычных условиях.

Чтобы сделать возможным практическое использование скорости осаждения, надо сделать что-то равносильное усилению силы тяготения (до такого уровня, при котором белковые молекулы все же начинают осаждаться, каждая со своей скоростью, определяемой ее размером). Изменить силу тяготения как таковую человек пока еще не в силах, но того же результата можно добиться и с помощью другого явления. Если сосуд с жидкостью быстро вращать, то его содержимое будет сдвигаться от центра вращения в сторону стенок. Во многих отношениях этот центробежный эффект сродни силе тяготения, и, как и сила тяготения, он тоже приводит к осаждению взвесей. Но для центробежной силы, в отличие от силы тяготения, ничего не стоит установить желаемую величину.

В 1925 году шведский химик Теодор Сведберг разработал «ультрацентрифугу», которая могла производить столь быстрое вращение, что белковые молекулы под его действием принимались осаждаться из раствора (сейчас возможно создание центрифуг, имитирующих силу тяжести в 500 000 раз больше действительной).

С помощью оптических устройств можно отследить изменения скорости осаждения по мере разгона центрифуги. Если в растворе присутствует более одного белка, то можно отслеживать скорость осаждения каждого из них в отдельности. (Скорость осаждения зависит не только от веса, но и от формы молекулы, вытянутая молекула будет осаждаться быстрее, чем круглая, при одинаковом весе, так что для того, чтобы по скорости осаждения можно было адекватно судить о молекулярном весе вещества, надо сначала отдельно установить форму молекулы.)

С началом использования ультрацентрифуги количество белков с известным молекулярным весом пошло в гору. Выяснилось, что молекулярный вес белка фибриногена (присутствующего в крови и обеспечивающего свойство сворачиваемости) — 330 000, гемоцианина (синеватого белка, присутствующего в крови морских животных) — 4 000 000, а белков, из которых состоят вирусы, — более 10 000 000.

Однако сейчас нас интересуют ферменты, а это — не самые крупные из белковых молекул. Молекулярный вес подавляющего большинства ферментов — от 10 000 до 500 000, и очень немногие ферменты лежат вне этих рамок.

Но сам по себе большой размер молекулы фермента по сравнению с молекулами других катализаторов еще не может служить объяснением его необычных свойств. Многие органические молекулы других типов тоже имеют огромные размеры — крахмал, целлюлоза, резина, множество синтетических пластмасс, — но свойствами ферментов они при этом не обладают.

Одно из основных различий между белками (в том числе ферментами) и другими огромными молекулами заключается в том, как легко белки разрушаются. Можно, конечно,

сказать, что чем крупнее молекула, тем сложнее удержать ее в целостности в условиях вибраций или высоких температур. Но почему на белки это правило распространяется, а на другие огромные молекулы — нет? Сам по себе размер не означает хрупкости. Древесина состоит из огромных молекул, но она достаточно прочна, чтобы служить строительным материалом и выдерживать сильнейшие вибрации без каких-либо видимых последствий.

Так что дело явно в чем-то другом.

Две структуры одинакового размера могут иметь разную стабильность, в зависимости от природы своих составляющих. Трехметровой высоты дом из деревянных блоков — это просто воплощение стабильности, особенно по сравнению с такой же высоты строением из игральных карт. Можем ли мы сравнить составляющие белков с глюкозой, из которой состоят крахмал и целлюлоза, и выяснить, в чем же между ними разница?

Установить составляющие единицы белка оказалось сложнее, чем других огромных молекул, хотя французский химик А. Браконно взялся за это довольно рано. Успешно разложив с помощью методов Кирхгофа (нагреванием с использованием кислоты) ряд углеводов, в 1820 году он обратил внимание на белок желатин.

Это вещество тоже оказалось очень просто разложить с помощью кислоты, и в результате были получены сладковатые кристаллы, которые ученый, разумеется, счел разновидностью сахара. Браконно назвал полученное вещество «желатиновым сахаром». Однако вскоре выяснилось, что из этих кристаллов можно выделить аммиак (NH₃), а значит, обычным сахаром они быть не могут, если в них содержатся атомы азота. В итоге вещество получило название «глицин», от греческого слова, означающего «сладкий», с добавлением суффикса «-ин», типичного для азотсодержащих веществ.

Однако это открытие не решило задачу установления структурной единицы белка. Да, другие огромные молекулы состоят из одного и того же структурного элемента, который достаточно определить один раз, но белки — другое дело. Были обнаружены и другие блоки, похожие на глицин. Один из них открыл сам Браконно, назвав его «лейцин», и список этих веществ пополнялся на протяжении всего XIX века и части XX века.

Точное число их назвать нелегко, поскольку некоторые встречаются лишь в нескольких белках, и непонятно, включать ли их в общий список. Общепринято говорить о девятнадцати веществах, присутствующих в числе продуктов распада практически всех крупных белков. Их названия приведены, в порядке открытия, в таблице 5.

Конечно, на самом деле этот список не так уж разнороден, как может показаться. У всех этих веществ много общего. В частности, каждое имеет в своем составе соединение, именуемое «карбоксильной группой» и обладающее кислотными свойствами, и комбинацию атомов под названием «аминогруппа». Последний факт подтолкнул Берцелиуса еще в 1848 году назвать все эти вещества «аминокислотами», — и это название было принято. Соответственно, все белки состоят из аминокислот.

Таблица 5.

ОСНОВНЫЕ СОСТАВЛЯЮЩИЕ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

Название — Год открытия

Глицин — 1820

Лейцин — 1820

Тирозин — 1849

Серии — 1865

Глютаминовая кислота — 1866

Аспарагиновая —

кислота — 1868

Фенилаланин — 1881

Алании — 1888

Лизин — 1889

Аргинин — 1895

Гистидин — 1896

Цистин — 1899

Цистеин — 1901

Валин — 1901

Пролин — 1901

Триптофан — 1901

Изолейцин — 1903

Метионин — 1922

Треонин — 1935