Металлы, которые всегда с тобой

Терлецкий Ефим Давидович

Но вся стальная мощь азотных заводов, с их сверхвысокими давлениями и температурой, не может состязаться по эффективности с микроскопическими бактериями, тоже связывающими, или, как говорят, фиксирующими атмосферный азот в виде аммиака. Более того, хитроумной природе удалось сделать невероятное (конечно, с нашей, человеческой точки зрения): встроить механизм фиксации азота непосредственно в растение. Правда, и у неё это получилось не совсем просто.

Издавна было замечено, что некоторые растения, в особенности бобовые, повышают плодородие почвы. Собственно, на этом и построена травопольная система земледелия. Сначала думали, что все дело в клубеньках, которые образуются на корнях бобовых. И лишь тщательные и многолетние

опыты многих учёных XIX века прояснили картину. Оказалось, что дело не в самих растениях, а в живущих в симбиозе с ними бактериях-азотфиксаторах. Они-то и образуют корневые клубеньки. Интересно, что эти. микроорганизмы связывают азот именно в аммиак. Кик убедительно доказал выдающийся русский агрохимик Дмитрий Николаевич Прянишников, такой биологический аммиак усваивается растениями ничуть не хуже, чем азот селитры. Д. Н. Прянишникову принадлежит крылатое выражение, что «аммиак есть альфа и омега в обмене азотистых вещёств у растений». Тесное сотрудничество бактерии с бобовыми заключается в том, что первые отдают вторым .отходы своей жизнедеятельности — аммиак. Растения же снабжают азотфиксаторов необходимыми им продуктами своего углеводного обмена и минеральными солями, получаемыми из почвы.

Но, оказывается, есть и так называемые свободноживущие азотфиксаторы. Эти бактерии находятся в почве, и их жизнедеятельность не связана с растениями. Сейчас известны и другие микроорганизмы, фиксирующие азот атмосферы. Это, например, синезеленые водоросли и лучистые грибки — актиномицеты.

Но как же в обычных условиях, без особых энергетических затрат эти микроорганизмы осуществляют свой синтез аммиака?

«Троянский конь» против тройной связи

Не претендуя на широту и полноту охвата, а наоборот, несколько сузив проблему, мы могли бы охарактеризовать жизнь как борьбу за энергию. В самом деле, ни один из природных процессов не может произойти без перераспределения энергии. Материя и энергия едины. А живые существа, эти чудесные порождения эволюции материи, являются и изумительными преобразователями энергии.

Эволюция поделила организмы по энергетическому принципу на две части. Одних мы называем автотрофами (от греческого «авто» .— сам и «трофе» — пища), других — гетеротрофами («гетеро» — разный). Автотрофы усваивают для своей жизнедеятельности неорганические вещества, преобразуя либо солнечную энергию в процессе фотосинтеза, как зелёные растения, либо энергию окисления при хемосинтезе, как некоторые микроорганизмы. Гетеротрофы же получают энергию в виде органической пищи, поедая автотрофов или прочих гетеротрофов, или и тех, и других. Гетеротрофы — это мы с вами, все остальные животные, грибы и большинство бактерий.

Наши азотфиксаторы — типичные автотрофы, использующие энергию хемосинтеза. Они питаются азотом. Расщепив его молекулу, бактерии извлекают необходимую энергию и синтезируют аммиак.

Но чем же так заманчива на первый взгляд непривлекательная и весьма инертная молекула азота? Прежде всего своей распространённостью в природе и именно своей инертностью. В самом деле, два атома, образующие молекулу азота, связаны прочнейшей тройной химической связью. Достаточно сказать, что у таких же двухатомных молекул кислорода и водорода связи слабее в сто раз, чем у азота.

Лобовой атакой такую инертную молекулу не взять. Не лучше ли для этого сначала запустить «троянского коня»? Так природа и поступает, используя ферменты, основное назначение которых ослабить межатомные связи и подготовить молекулу к реакции. В этом им помогает вода — прекрасный растворитель. Известно же, что в растворах реакции протекают лучше. Сразу стоит сказать, что у ферментов строгое разделение труда: каждый из них отвечает за ускорение той реакции в организме, к которой он приставлен. Целый табун троянских коней нужен для обеспечения жизнедеятельности!

Как всякие эффективные катализаторы, металлофер-менты — это сложные системы, представляющие собой комплексы металлов и белков (помните, нужный катализатор для синтеза аммиака удалось получить лишь подобрав определённую смесь?). Такие ферменты тогда и только тогда обладают активностью, когда в них содержатся и металл и белок. В этом случае металл называют кофактором, а белок — апоферментом. Но прочная химическая связь между ними имеется не всегда. Во многих энзимах металл и белок сближаются лишь во время реакции.

Энергетическое действо в живом развёртывается подчас не на молекулярном и даже не на атомном, а на электронном уровне. И тогда становится понятным, почему в качестве ускорителей выступают именно металлы. У них внешние, валентные электроны удерживаются значительно слабее, и оторвать их гораздо легче, чем у неметаллических элементов. Именно наличием таких неустойчивых электронoв и объясняется лёгкость, с которой в металлах возникает электрический ток. Вспомним хотя бы хрестоматийные опыты великого итальянского физиолога Луиджи Глльвани, когда он получил электрический ток всего лишь прикоснувшись стержнями из разных металлов к препарированной лапке лягушки.

Кошмар, для кинетики

Пока приходится только догадываться, каким образом происходит фиксация атмосферного азота микроорганизмами. Достоверно лишь то, что обмен у азотфиксаторов осуществляется в 10 раз интенсивнее, чем у других бактерии. Ещё бы, им так приходится трудиться, чтобы разорвать тройную связь!

Инертная молекула азота сокрушается благодаря металлоферменту, получившему в 1934 году название «нитрогеназа». Ее фантастические свойства не оставляют равнодушными даже видавших виды специалистов. Вот, например, мнения, почерпнутые нами из двух сугубо научных и узкоспециальных статей.

Один из авторов, американский исследователь Р. Харди просто не в силах сдержать восторга: «В течение многих десятилетий непревзойдённая каталитическая способность этого фермента (нитрогеназы.— Е. Т.) привлекала и очаровывала учёных, работающих в области неорганической химии и биохимии».

Другой — Р. Берне, коллега Харди, настроен более скептически: «Отнесение нитрогеназы к ферментам можно рассматривать как формальное, так как оно не соответствует классическому определению этого понятия, и для нитрогеназы такое отнесение основано лишь на её функциях. Вследствие сложности системы и вероятной уникальности реакционных смесей, используемых в каждой конкретной химической лаборатории, нельзя не отметить, что многие из этих систем, возможно, не имеют отношения к условиям функционирования нитрогеназы in vivo (то есть в живом организме.— Е. Т.). Поэтому не удивительно, что нитрогеназную систему назвали «кошмаром для кинетики».

Берне был явно огорчён той невероятной сложностью, с которой давался каждый шаг познания тайн живой азотфиксации.

Мысль о том, что фиксация азота происходит благодаря ферментам, была впервые высказана замечательным советским биохимиком Алексеем Николаевичем Бахом. Но здесь не обошлось без курьёзов. Ещё в 1934 году Бах вместе со своими сотрудниками опубликовал небольшую статью об успешном получении бактериальных экстрактов, способных фиксировать азот. Однако другим учёным не удалось воспроизвести предложенную методику экспериментов. В то время ещё не были известны все те жесточайшие требования к чистоте этих опытов, благодаря которым только и был достижим успех. Это обстоятельство надолго отбило охоту исследовать столь коварный процесс. Главным, пожалуй, было то, что ещё не наступила эра эффективных аналитических методов исследования с использованием ядерного магнитного резонанса (ЯМР), ядерного квадрупольного резонанса (ЯКР), электронного парамагнитного резонанса (ЭПР), эффекта Мессбауэра, хроматографии...