Интернет-журнал "Домашняя лаборатория", 2008 №4

Журнал «Домашняя лаборатория»

Далее мы переходим к изучению веществ, из которых состоит клетка, и будем говорить о связи структур и функций этих веществ.

Этот раздел есть во всех учебниках биохимии. Он есть в нашем основном учебнике Макеева, а также в учебнике Грина, Стаута, Тейлора; для более фундаментального изучения структуры биомолекул, составляющих клетку можно использовать учебник биохимии Месслера.

_{Рекомендуемая литература:}

_{1. А.В.Макеев. Основы биологии, лекция 1: Атомный и молекулярный состав живых организмов, стр. 5-30}

_{Для более подробного изучения:}

_{1. Н.Грин, У.Стаут, Д.Тейлор. Биология, том. 1, глава 5: Химические компоненты живого (стр. 151–194)}

_2.

Д. Месслер. Биохимия, том. 1, глава 2: Молекулы, из которых мы состоим (стр. 67-199).

Основные атомы, составляющие живую клетку — это углерод, водород, кислород, азот и фосфор. Конечно, в полимерах присутствуют и другие вещества (например, сера), но сейчас мы рассмотрим комбинации этих пяти элементов. Как вы знаете, образование биополимеров возможно благодаря тому, что углерод четырехвалентен, способен образовывать 4 связи, и атомы углерода, связываясь друг с другом, могут образовывать длинные цепочки, состоящие из десятков атомов. Мы расскажем о четырех видах биополимеров: белках, нуклеиновых кислотах, липидах и углеводах; как они устроены и чем занимаются.

Белки

Начнем с белков. Белки состоят из мономеров — аминокислот. Каждая аминокислота имеет аминогруппу, связанную с атомом углерода, с этим же атомом связана карбоксильная группа, водород и аминокислотный остаток. Такая конфигурация присутствует во всех аминокислотах. Аминогруппа может быть присоединена к первому за карбоксильной группой атому углерода, или ко второму атому и т. д. Атомы нумеруются греческими буквами, и в зависимости от того, к какому по порядку атому присоединена аминокислота, ее называют альфа-аминокислота, или бета-аминокислота и т. д. В состав белков входят только альфа-аминокислоты.

Напомним, что карбоксильная группа имеет кислотный характер, она диссоциирует на ионы в водном растворе с образованием протона и отрицательно заряженной группы COO, a NH₂– rpynna имеет основной характер, она способна присоединять протон водорода, становясь положительно заряженной. В молекуле аминокислоты протон от карбоксильной группы может переносится на аминогруппу — такие образования называются цвиттер-ионы. В растворе аминокислоты находятся в виде цвиттер-ионов.

Существенно, что молекулы аминокислот могут отличаться в своей пространственной конфигурации. Это явление называется стереизомерией. Эти молекулы называются D-изомерами и L-изомерами. Молекулы являются зеркальным отображением друг друга, и иначе, чем через четвертое измерение они одна в другую перейти не могут. На плоскости тот атом, который находится ближе, перед плоско о.

В живом организме все аминокислоты — L-изомеры. D-изомеры встречаются довольно редко и имеют определенные функции, например, могут входить в состав антибиотиков.

Всего живая клетка использует 20 аминокислот. Они отличаются строением боковой цепи, как видно из рисунка, могут быть разветвленные цепи, они могут содержать ароматические кольца. Например, у пролина второй углеродный атом израсходовал все свободные связи на ароматическую группу, и поэтому он не обладает такой подвижностью относительно группы С-С, и поэтому в белках, где есть пролин, вращение полипептидной цепи в этих участках ограниченно.

Аминокислоты делят на неполярные, то есть не имеющие заряда и не имеющие групп, которые можно было бы ионизировать, полярные не заряженные и пять кислот относятся к заряженным: это 2 кислоты, которые содержат вторую карбок сильную группу, которая может ионизироваться и нести на себе отрицательный заряд, и три аминокислоты имеющие дополнительные аминогруппы, которые несут в растворах с собой положительный заряд и используются в белках для того, чтобы зарядить необходимые части молекулы. Изменение заряда белковой молекулы может оказать большое влияние на структуру и функцию.

Последовательность аминокислот в белке составляет его первичную структуру.

Как же они соединяются? Аминокислоты способны взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь. При этом молекула воды уходит, а углерод соединяется с азотом — собственно

пептидная связь. Понятно, что следующая карбоксильная группа может прореагировать с аминогруппой другой кислоты и таким образом образуется полипептидная цепочка, что и называется первичной структурой белка. При записи первичной структуры аминокислоты обозначают либо трехбуквенным кодом, по первым трем буквам названия, либо используют однобуквенный код. В базах данных первичная структура белка записывается обычно однобуквенным кодом.

В зависимости от того, какие аминокислоты образовали цепочку, он может свернуться в пространстве и принять ту или иную пространственную структуру, которая называется вторичной структурой белка. Полипептидная цепочка сворачивается в пространстве в различные структуры, например спираль с определенными характеристиками, с определенным шагом (?-спираль), или вытянутую структуру (?-структура). ?—спирали могут взаимодействовать между собой, образуя целые белковые листы, ?-спирали образуют достаточно жесткие цилиндрические структуры. На рисунках альфа-спирали изображаются или как спиральные ленты или как цилиндры, а бета-структуру изображаются как плоские полосы.

Что же заставляет белки сворачиваться? В формировании вторичной структуры принимают участие гидрофобные взаимодействия, ионные взаимодействия, водородные связи и ковалентные связи.

Гидрофобные взаимодействия. Как уже было сказано выше, существуют полярные и неполярные аминокислоты. Если в полипептидной цепи рядом находятся гидрофобные аминокислоты (неполярные), то в водном растворе нерастворимые в воде гидрофобные участки постараются уйти от взаимодействия с водой, свернуться так, чтобы оказаться рядом и укрыться от воды, образовать структуру с минимальной потенциальной энергией. Если рядом находятся заряженные аминокислотные остатки, то они будут притягиваться в случае разноименных зарядов или отталкиваться в случае одноименных зарядов. Поэтому первичная структура белка, то есть, наличие гидрофобных или заряженных участков на полипептидной цепи, определяет то, как этот белок свернется. Или, если, к примеру, имеется пролин, то он будет держать соседние атомы под определенным углом, определяя тем самым их положение в пространстве.

Расположение элементов вторичной структуры (альфа-спиралей и других элементов) в пространстве относительно друг друга называется третичной структурой белка.

Но, кроме того, что сам белок при попадании в водный раствор примет ту конформацию, в которой он должен работать, в клетке еще есть белки, которые называются шапероны (от слова shape — форма), которые помогают другим белкам правильно сворачиваться. Если белки сворачиваются неправильно, то это может иметь катастрофические последствия. Несколько лет назад в Европе была эпидемия коровьего бешенства, и большое количество коров пришлось уничтожить. Коровье бешенство (губчатая энцефалопатия — мозг животного становится похож на губку) вызывается не вирусом и не бактерией, а особым клеточным агентом — неправильно свернутым белком. Этот белок приводит к образованию в клетке конгломератов, то есть, белки буквально выпадают в осадок, и жизнь клетки нарушается, прежде всего, влияя на нервную систему. Это происходит потому, что белки, которые в норме в клетке взаимодействовали бы с этим белком, не могут этого сделать, так как он свернут неправильно, и поэтому клетка начинает неправильно функционировать. Таким образом, это болезнь неправильно свернутых белков. Эта эпидемия разразилась после того, как стали применять новую технологию переработки костной муки. При более низких температурах белки из костей больных животных, которые после переработки шли в качестве добавки к корму, перестали уничтожаться, а стали попадать в корм, вызвав тем самым эпидемию. Каким же образом неправильно свернутые белки попадают из пищеварительного тракта в мозг? Оказывается, что клеточные механизмы (ферменты протеазы), которые уничтожают отработанные белки, этот белок «угрызть» не могут. И прионные белки, не меняясь, могут очень долго сохраняться в организме. К тому же, некоторые белки устойчивы к воздействию температур.