От Дарвина до Эйнштейна. Величайшие ошибки гениальных ученых, которые изменили наше понимание жизни и вселенной
Шрифт:
Сам Чарльз Дарвин прекрасно понимал, что выкладки Кельвина препятствуют его теории и что это препятствие следует ликвидировать. Когда он в последний раз пересматривал «Происхождение видов», то писал:
«Что же касается промежутка времени, который истек с той поры, когда наша планета затвердела, и его недостаточности для предполагаемого размера изменения органического мира, то возражение, упорно защищаемое сэром Уильямом Томсоном [Кельвином], по всей вероятности, одно из самых важных, какие были до сих пор выдвинуты, и я могу сказать лишь следующее: во-первых, мы не знаем, как быстро протекают изменения видов, если выражать это время годами, и, во-вторых, многие ученые еще до сих пор не допускают, что строение Вселенной и внутренности нашей планеты известны нам в такой степени, которая допускала бы сколько-нибудь достоверные соображения о продолжительности ее существования [169] .»
169
Это предложение Дарвин включил в шестое издание «Происхождения видов». Peckham 1959, p. 728.
К сожалению, Дарвин не дожил до того времени, когда Перри выдвинул свою гипотезу
Для нас, людей, одно из главных преимуществ того, что Земля уже так давно, целых 4,5 миллиарда лет, греется в лучах солнечной энергии, состоит в том, что на нашей планете возникла сложная жизнь. Однако кирпичики, из которых слагаются все живые организмы, – это клетки, и лишь к 1880 годам ученые, вооружившись мощной оптикой, сумели изучить внутреннюю структуру клеток и пустили в обращение термин «хромосома»: так они назвали тельца, похожие на пружинки, обнаруженные в ядрах клеток. Вскоре после этого была заново открыта работа Менделя о генах («факторах»), а революционные исследования Томаса Ханта Моргана и его учеников в Колумбийском университете позволили построить карту позиций генов вдоль хромосом. В 1944 году в хромосомах была выявлена особая молекула – ДНК, которая заняла главное место в изучении генетики. Вскоре биологи поняли, что все клетки получают информацию не от белков, а от двух молекул – ДНК и РНК, так называемых нуклеиновых кислот. Ученые установили, что молекулы ДНК – это начальство, руководящее лихорадочной деятельностью внутри клетки, а кроме того, именно эти молекулы умеют создавать точные копии самих себя. А молекулы РНК, как было показано, отвечают за передачу распоряжений, которые отдают молекулы ДНК, остальной клетке. Вместе эти молекулы содержат всю информацию, которая необходима, чтобы заставить функционировать яблоню, змея, женщину и мужчину. Открытие молекулярной структуры белков и ДНК – это две самые интересные истории о том, как ученые углублялись в происхождение и устройство жизни. Однако и в эти истории также вкрались два колоссальных ляпсуса.
Глава 6. Толкователь жизни
В сфере наблюдений случай благоволит лишь подготовленному уму.
В тот декабрьский день 1950 года в лекционном зале лаборатории имени Густава Кирхгофа [170] в Калифорнийском технологическом институте было людно как никогда. Распространились слухи, что знаменитый химик Лайнус Полинг собирается поведать что-то подлинно сенсационное, возможно, даже даст ответ на одну из величайших загадок жизни. Когда Полинг наконец появился, его ассистент внес что-то похожее на большую скульптуру, завернутую в ткань и обвязанную веревкой. Сама лекция в очередной раз показала, как блестяще Полинг знает свой предмет – химию – и какой он великолепный рассказчик. Некоторое время лектор держал своих слушателей в напряжении, а затем перочинным ножом разрезал веревку – и словно фокусник, извлекающий кролика из шляпы, явил публике модель, получившую название альфа-спирали: трехмерную модель базовой структуры множества белков, изготовленную из шариков и палочек.
170
Прекрасное описание этой лекции см. у Hager 1995, p. 374.
В числе прочих, кто слушал этот доклад-фейерверк – правда, с расстояния в несколько тысяч миль, из Женевы, – был Джеймс Уотсон, которому всего через три года предстояло открыть структуру ДНК (совместно с Фрэнсисом Криком). Уотсон был в гостях [171] у швейцарского молекулярного биолога Жана Вайгле, который – так уж вышло – только что вернулся домой, проведя зиму в Калифорнийском технологическом институте. И хотя Вайгле не мог вполне оценить, насколько точна разноцветная деревянная модель Полинга, его рассказа о поразительной лекции хватило, чтобы Уотсон горячо заинтересовался этим предметом и вдохновился на дальнейшие исследования. К этой увлекательной истории мы еще вернемся.
171
Уотсон возвращался из Неаполя в Копенгаген, где проходил стажировку после защиты диссертации, и сделал остановку в Женеве.
К сентябрю 1951 года рассказы о научных достижениях Полинга добрались даже до страниц журнала «Life» [172] [169], где красовалась фотография улыбающегося Полинга, который показывал на свою альфа-спираль, а ниже значилось: «Химики нашли разгадку великой тайны. Определена структура белка». В статье в «Life» кратко и популярно рассказывалось о событиях самого чудесного года за всю научную карьеру Полинга. Достаточно отметить, что в выпуске «Proceeding of the National Academy of Sciences» за май 1951 года было напечатано целых семь статей Полинга и его сотрудника Роберта Кори о структуре белков – от коллагена до стержня птичьего пера. Такова была кульминация пятнадцати лет новаторских исследований.
172
«Life» за 24 сентября 1951 года напечатал статью «Химики разгадали великую тайну. Определена структура белка» (“Chemists Solve a Great Mystery: Protein Structure is Determined,” p. 77–78).
Путь к модели альфа-спирали
О белках Полинг начал размышлять еще в тридцатые годы [173] . Первые его статьи на эту тему [174] были посвящены теории гемоглобина – железосодержащего белка в красных кровяных тельцах: предполагалось, что каждый из четырех атомов железа в этой молекуле образует химическую связь с молекулой кислорода. Работая над этой темой, Полинг предложил новую методику экспериментов. Ему пришла в голову мысль, что важные сведения о природе связей между атомами железа и окружающими их группами можно почерпнуть из измерения магнитных свойств некоторых белков. Оказалось, что это и в самом деле плодотворный инструмент в структурной химии. Например, Полинг весьма результативно применял исследования магнитных свойств для определения скорости нескольких химических реакций.
173
Опубликовано довольно много биографий Полинга. На мой взгляд, особенно хороши Hager 1995, Serafini 1989, Goertzel 1995
174
Pauling 1935, Pauling and Corzell 1936. Полинг и Корзелл поставили опыт, в ходе которого подвешивали пробирку с бычьей кровью между полюсами большого магнита. Хорошее описание можно найти у Judson 1996, p. 501–502.
Примерно в это же время в Пасадену сотрудничать с группой Полинга приехал ведущий специалист по белкам Альфред Мирски [175] . Это случайное сотрудничество между двумя выдающимися учеными стало отправной точкой для научных изысканий, приведших к потрясающим открытиям. Сначала Мирски и Полинг [176] выдвинули предположение, что нативный белок – неизмененный белок в своем естественном состоянии внутри клетки – состоит из цепочек аминокислот [177] , получивших название полипептиды, сложенных из повторяющихся звеньев в определенный ритмический узор. Вскоре после этого Полинг понял, что главный вопрос – то, как именно они сложены.
175
У Полинга не было большого опыта работы с молекулами белка, поэтому он уговорил Мирски, который работал в Рокфеллеровском институте медицинских исследований, приехать в Калифорнийский технологический институт на 1935–36 учебный год – и даже убедил президента Рокфеллеровского института отпустить Мирски!
176
Mirsky and Pauling 1936. Ранее над этим вопросом работал Сянь Ву в 1931 году.
177
Авторы отметили, что «эта цепочка представляет собой уникальную конфигурацию, которая скреплена водородными связями», что сыграло значительную роль в дальнейшей работе Полинга. Водородная связь – это соединение двух атомов атомом водорода, который служит своего рода мостиком между ними; эта связь вскоре стала фирменным знаком структур, открытых Полингом.
К счастью, в начале тридцатых годов начали поступать первые данные экспериментов по дифракции рентгеновских лучей. Это оказался весьма информативный метод, а состоял он в том, что ученые направляли пучок рентгеновских лучей на кристалл, а затем по тому, как невидимые лучи отражались от образца, пытались реконструировать структуру этого кристалла – то есть вычислить расстояния между атомами и разобраться, как они ориентированы друг относительно друга. В распоряжении Полинга оказались изображения рентгеновской дифракции, полученные физиком Уильямом Астбери [178] при исследовании волос, шерсти, рога и ногтей (все они содержат так называемый альфа-кератин). Правда, рентгеновские снимки были довольно расплывчаты и не позволяли надежно определить структуру. Тем не менее на них было видно, что одинаковая структура повторяется вокруг оси волоса каждые 5,1 ангстрем (ангстрем – единица длины, равная одной стомиллионной сантиметра). Учитывая относительно низкое качество рентгеновских снимков, Полинг решил подойти к проблеме с другой стороны – опереться на структурную химию, то есть на ожидаемые силы взаимодействия между атомами, чтобы предсказать форму и параметры полипептидной цепи, а затем изучить различные возможные конфигурации, которые не противоречили бы экспериментальным изображениям на рентгеновских снимках.
178
Astbury 1936.
На штурм загадки белковой структуры Полинг пошел в начале лета 1937 года, сбросив бремя преподавательских обязанностей [179] . На илл. 11 представлена схема общей структуры [180] , над которой он работал. Тщательно изучив химическую связь между атомом углерода (на рисунке он обозначен буквой С) и соседним атомом азота (обозначен буквой N), Полинг пришел к выводу, что так называемые пептидные группы – углерод, кислород, азот и водород – должны лежать в одной плоскости. Эта черта и оказалась самой важной, поскольку сильно ограничивала количество возможных вариантов структуры, поэтому Полинг надеялся, что сумеет в конце концов выявить правильную конфигурацию. Однако в науке обычно ждешь одного, а получается совсем другое. Полинг несколько недель работал день и ночь – и все же не сумел разобраться, какой способ сложения пептидных цепочек приводил бы к повторению каждые 5,1 ангстрем вдоль оси волокна, на что указывали данные рентгеновских снимков. У него опустились руки, и он бросил работу над этой задачей.
179
О своих занятиях в то время Полинг рассказал в диктофонной записи в 1982 году. Ее расшифровку опубликовала ассистентка Полинга Дороти Манро (Pauling 1996).
180
Оригинальный рисунок, на котором Полинг набросар структуру в 1948 году, а затем сложил ее, безвозвратно утерян.
Когда какая-нибудь многообещающая гипотеза себя не оправдывает, ученые частенько пытаются улучшить качество доступных экспериментальных данных, поскольку более точные сведения иногда позволяют выявить доселе скрытые подсказки. Именно поэтому Полинг уговорил химика Роберта Кори [181] принять участие в долгосрочном проекте, целью которого было определить структуру некоторых простых пептидов и аминокислот – кирпичиков, из которых сложены белки – при помощи рентгеновской кристаллографии. Кори предался этим исследованиям с большим энтузиазмом, и к 1948 году его группа в Калифорнийском технологическом институте смогла разобраться в точной архитектуре примерно дюжины подобных компонентов. Полинг увидел, что все данные о длине химических связей и об углах между разными частями молекул, а также о плоскостной конфигурации пептидной группы, которые получал Кори, в точности согласуются с его изысканиями в прошлом, и решил вернуться к задаче о структуре белка альфа-кератина. Свои воспоминания о тех временах Полинг в 1982 году записал на диктофон (это был диктофон сильно устаревшей к тому времени модели):
181
У Кори уже накопился значительный опыт рентгеновских исследований белков. Спустя много лет Полинг любезно отмечал, что инициатива принадлежала Кори.