Руководство к практическим занятиям по биохимии. Учебное пособие для студентов специальностей «Ветеринария» и «Ветеринарно-санитарная экспертиза»
Шрифт:
Липопротеины содержат такие липиды как триацилглицеролы, свободные жирные кислоты, эфиры холестерина, фосфолипиды и отличаются друг от друга процентным содержанием белка и плотностью. Липопротеины встречаются как в свободном виде (ЛП плазмы крови), так и в структурированном (в составе клеточных и внутриклеточных биомембран).
Фосфопротеины участвуют в процессе эмбриогенеза. Это такие белки, как казеиноген молока, вителлин и фосвитин куриного желтка, ихтулин икры рыб. Известно, что фосфорилирование-дефосфорилирование белков и ферментов – способ изменения их функциональной активности.
Гликопротеины являются объектом интенсивного исследования, что объясняется многообразием их строения и выполняемых функций. Это гликоконъюгаты, к которым относят большинство белковых гормонов, антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови и молока, интерфероны, факторы комплемента, рецепторные белки.
Металлопротеины представляют белки, содержащие в своей структуре ионы металлов (железа, меди, кобальта, марганца, молибдена, цинка, магния, кальция и др.). Типичные представители металлопротеинов, содержащих негемовое железо, – это ферритин, трансферрин, гемосидерин.
Большинство методов анализа белков и аминокислот связаны с их физико-химическим свойствами, например, с наличием определенных функциональных групп, размером и формой молекул, подвижностью в электрическом поле, различным распределением в системе подвижной и неподвижной фазы при разных видах хроматографии, способностью к поглощению в ультрафиолетовой области спектра.
1) Предмет биологической химии. Основные этапы развития биохимии. Важнейшие проблемы современной биохимии. Место биохимии среди биологических наук. Использование достижений биохимии в животноводстве, других областях сельского хозяйства. Химический состав живых организмов.
2) Белки – основа структуры и функции живых организмов. Биологическая роль белков. Методы выделения и очистки белков. Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот. Характер связей остатков аминокислот в каждой молекуле белка. Полипептиды и их строение. Биологически активные пептиды.
3) Физико-химические свойства белков. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная, четвертичная cтруктуры белков. Фолдинг белковых молекул. Понятие о шаперонах. Связь структуры и функции белков.
4) Классификация белков. Простые белки: протамины и гистоны, проламины и глутелины, альбумины и глобулины.
5) Сложные белки: хромопротеины, нуклеопротеины, гликопротеины, липопротеины, фосфопротеины, металлопротеины.
Вопросы, требующие однозначного ответа «да» (+) или «нет» (-). Ответы проиллюстрируйте соответствующими структурами и аргументами.
1. Аспартат содержит карбоксильную группу группу.
2. Ксантопротеиновая реакция характерна для всех циклических аминокислот.
3. Дает ли смесь свободных аминокислот дает положительную нингидриновую реакцию?
4. Аминокислота треонин содержит свободную гидроксильную группу.
5. Обладают ли валин, лейцин и изолейцин гидрофобными свойствами?
6. Дает ли смесь свободных аминокислот положительную биуретовую реакцию?
7. Можно ли рассматривать аргинин как производное валериановой кислоты?
8. Имидазольное кольцо гистидина содержит 2 атома азота.
9. Альбумины сыворотки крови выполняют транспортную функцию.
10. Пролин содержит вторичную аминогруппу.
11. Аспарагин является производным янтарной кислоты.
12. Влияет ли концентрации вещества в растворе на интенсивность его окраски?
13. Встречаются ли в организме человека аминокислоты, которые не входят в состав белков?
14. Участвует ли -NH2– группа лизина в образовании пептидной связи в белках?
15. Обладают ли радикалы глутамина и лейцина гидрофильными свойствами?
Вопросы, требующие однозначного ответа «да» (+) или «нет» (-). Ответы проиллюстрируйте соответствующими структурами и аргументами.
1. Целостность четвертичной структуры белка важна для проявления его биологической активности.
2. Кератин нерастворим в воде.
3. Все белки содержат однотипные домены.
4. Фолдинг белковых молекул начинается с быстрого формирования элементов вторичной структуры.
5. Природные пептиды могут обладать гормональной активностью.
6. Применим ли метод диализа для разделения белков с различной молекулярной массой?
7. Вся ли полипептидная цепь белков полностью спирализована?
8. Содержится ли белок в моче млекопитающих?
9. Участвуют ли водородные связи в образовании вторичной структуры белка?
10. Относятся ли гистоны к кислым белкам?
11. Наличие электрических зарядов стабилизирует белковые молекулы в растворе.
12. Все ли белки растворимы в воде?
13. Разрываются ли пептидные связи при тепловой денатурации белка?
14. N-концевая аминокислота в дипептиде фенилаланиллизин – фенилаланин.
15. С-концевая аминокислота в трипептиде цистеинилпролилгистидин – гистидин.
Вопросы, требующие однозначного ответа «да» (+) или «нет» (-). Ответы проиллюстрируйте соответствующими структурами и аргументами.
1. Простетическая группа нуклеопротеинов представлена нуклеиновыми кислотами.