Великий квест. Гении и безумцы в поиске истоков жизни на Земле
Шрифт:
Все аминокислоты имеют общую структуру и отличаются только одной своей частью. Они имеют центральный атом углерода, к которому присоединены четыре других остатка. Первый из них – остаток амина: атом азота с парой болтающихся водородов. Второй – карбоксильный остаток: еще один углерод, соединенный с двумя кислородами и водородом. Третьим является очередной водород, и, наконец, имеется также нечто четвертое – и это нечто может изменяться и зависит от конкретной аминокислоты.
Все живое на Земле построено из двадцати аминокислот. Самая простая – это глицин, где пресловутое нечто являет собой единственный
В ряде случаев при распаде белков высвобождаются отдельные аминокислоты. Это указывает на то, что белки и аминокислоты неким образом связаны. И вот в 1902 году настал драматический момент: Франц Хоффмайстер и Эмиль Фишер выступили с докладами на одной и той же научной конференции и выдвинули одну и ту же теорию. Хоффмайстер был нелюдимом, отказавшимся от ряда престижных университетских должностей, а Фишер – неутомимым экспериментатором, даже пережившим отравление ртутью.
Хоффмайстер сделал свой доклад утром, а Фишер – во второй половине дня. Оба предположили, что белки представляют собой длинные цепи из соединенных вместе аминокислот. Это объясняет, почему белки могут быть так похожи и при этом так различаться (хотя входящие в их состав атомы почти совпадают, сами белки имеют совершенно несхожие свойства): разные аминокислоты могут быть соединены в цепочку с различным порядком. Вот почему построенные из ограниченного набора строительных блоков[222] молекулы очень сильно различаются. Любой, кому доводилось собирать и динозавра, и ракету из одного и того же комплекта “Лего”, в состоянии представить, насколько разнообразными могут оказаться эти молекулы.
Почти полвека спустя британский биохимик Фредерик Сэнгер установил точный состав первого белка. Он определил последовательность аминокислот в инсулине, синтез которого нарушается при диабете. Ряд опубликованных между 1949 и 1952 годами статей Сэнгера принес ученому первую из двух его Нобелевских премий. В своих работах Сэнгер продемонстрировал, что инсулин состоит из 51 аминокислоты, которые образуют две цепочки с двумя перемычками между ними[223]. С тех пор стали известны аминокислотные последовательности сотен[224] различных белков.
А еще химикам удалось узнать, что белки имеют трехмерную структуру. Когда-то считалось, что форма молекул белков округлая или продолговатая, однако сейчас нам известны примеры чрезвычайно сложных белковых структур. В 1958 году была установлена структура первого белка – содержащегося в мышцах миоглобина[225]. Разрешение рентгеновских снимков того времени было недостаточным для выяснения положения отдельных атомов, однако общую форму аминокислотной цепочки разглядеть удалось. Полученное изображение напоминает кусок пластилина, который скрутили и завязали узлом. Спустя три года удалось получить картинку лучшего качества и рассмотреть на ней отдельные атомы. В наши дни подобные изображения получены для тысяч белков.
Сейчас известно, что в живых организмах белки выполняют огромное множество различных функций. Из них образован внутренний каркас клетки (так называемый “цитоскелет”). Некоторые белки работают как насосы: они пронизывают собой внешнюю мембрану клетки и пропускают небольшие молекулы внутрь или наружу, обеспечивая клетку необходимыми питательными веществами и предотвращая “отравление” ее ненужными. Некоторые
Но, пожалуй, самое большое впечатление производят белки-ферменты. Это молекулярные машины, выполняющие химические реакции в живой клетке. Ферменты являются катализаторами, то есть они не изменяются в ходе той реакции, которой управляют. Поэтому одна молекула фермента может быть использована много раз подряд и не расходоваться[226].
Исходно белковая природа ферментов не была известна. Ее установил американский химик Джеймс Самнер в 1926 году. Девять лет этот ученый изучал кристаллы фермента, называемого уреаза, и в итоге смог доказать, что это белок[227]. Самнер по большей части работал один и был стеснен в средствах. Но особенно тяжко приходилось ему потому, что он, будучи левшой, из-за несчастного случая с огнестрельным оружием еще в юности лишился левой руки.
Структуры ферментов способны удивить своим устройством любого инженера. Нередко несколько аминокислотных цепочек оказываются закручены друг вокруг друга в замысловатые спирали или образуют изгибы, что делает возможной идеально подобранную форму “активного центра”. Именно этой частью фермент захватывает свою специфическую “молекулу-мишень”. Эмиль Фишер, изучавший химический состав белков, в 1894 году предложил для объяснения работы ферментов механизм “замка и ключа”[228]. Живая клетка – это непрестанная работа множества конвейеров, где сотни ферментов расторопно и без устали производят разные полезные соединения.
В 1908 году канадский биохимик Арчибальд Макаллум ничего этого не знал. Ему было известно, что белки – это цепочки из аминокислот, но полный спектр разнообразия их структур и возможностей еще только предстояло выяснить, а доказательство белковой природы ферментов Самнер приведет лишь через двадцать лет. Тем не менее ключевое значение белков для жизни сомнений не вызывало, и потому Макаллум предположил, что именно белки являются исходной формой жизни[229]. По-видимому, он первым опубликовал это предположение – хотя Дарвин и высказал его раньше в частном письме.
Макаллум, очевидно, вдохновлялся открытием, сделанным шестью годами ранее Хоффмайстером и Фишером. Подчеркивая, что белки образованы аминокислотами, Макаллум утверждал, что этот факт может объяснить возникновение жизни на Земле: “Если мы сумеем объяснить, как белки могли сформироваться без участия живой материи, мы будем в состоянии объяснить и образование самой живой материи”.
Макаллум рассуждал о наиболее просто устроенных белках – точнее пептидах, представляющих собой две соединенные вместе аминокислоты. Эти так называемые дипептиды широко распространены в живых организмах, причем – при всей своей простоте – довольно разнообразны. Так, к дипептидам относятся и подсластитель аспартам, и обнаруженный в мясе карнозин. Макаллум считал, что такие простые молекулы образуются легче, чем белки вроде инсулина, но это не мешает им выполнять различные жизненно важные функции. И далее ученый делает потрясающее предположение: “Не исключено, что состоящие всего лишь из нескольких молекул белка ультрамикроскопические частицы могут быть способны к независимой жизни и размножению путем деления после достижения ими определенного размера”. Однако это предположение не вызвало большого энтузиазма и идея о белках как о первой жизненной форме пребывала в забвении до 1950-х годов, когда у нее наконец появился ярый защитник.